Esercizi di degradazione delle proteine per il semestre filtro
14 domande di degradazione delle proteine come all'esame di biologia del semestre filtro di medicina · 11 a risposta multipla e 3 a completamento, tutte con la spiegazione · le prime qui sotto, gratis
📖 In un minuto
Degradazione delle proteine
Una catena di ubiquitine marca la proteina da distruggere nel proteasoma
E1 attiva l'ubiquitina, E2 la porta, E3 riconosce il bersaglio
Segnale classico: almeno 4 ubiquitine legate tramite la lisina 48
Legame isopeptidico tra la glicina dell'ubiquitina e una lisina del substrato
Cicline, IκB e p53 (tramite MDM2) hanno vita breve e regolata
Esempio
Senza ubiquitinazione della ciclina B da APC/C la cellula resta in mitosi
⚠️ La trappola
SUMO non manda al proteasoma: cambia posizione o attività della proteina
Esercizi di degradazione delle proteine: prova tu
Domanda 1
Tra le seguenti proteine, quella con l'emivita tipicamente più breve, dell'ordine dei minuti, è:
Vedi la risposta e la spiegazione
Giusta la D: Ciclina B
Le proteine regolatrici come le cicline vengono degradate rapidamente, in momenti precisi del ciclo cellulare; l'emivita è di minuti
Domanda 2
Nell'uomo, gli enzimi E1, E2 ed E3 della via dell'ubiquitina sono rappresentati rispettivamente da circa quanti enzimi diversi?
Vedi la risposta e la spiegazione
Giusta la C: 2, 40 e 600
Nell'uomo ci sono circa 2 E1, circa 40 E2 e oltre 600 E3: la specificità per il substrato dipende soprattutto dalle E3, molto numerose
Domanda 3
II meccanismo biologico che consente la degradazione proteasomica delle proteine è:
Vedi la risposta e la spiegazione
Giusta la A: l'ubiquitinazione
Le proteine da eliminare vengono marcate con catene di ubiquitina, e il proteasoma riconosce questo segnale
Domanda 4
I proteasomi sono complessi multiproteici implicati nel processo di degradazione proteica intracellulare. Con quale molecola si associano le proteine per poter essere degradate dal proteasoma?
Vedi la risposta e la spiegazione
Giusta la D: Ubiquitina
Le proteine da degradare vengono marcate con ubiquitina e il proteasoma le riconosce
Domanda 5
La degradazione di una proteina può avvenire per:
Vedi la risposta e la spiegazione
Giusta la B: nessuna delle risposte è corretta
La degradazione di una proteina avviene per ubiquitinazione e proteasoma; nessuna opzione la descrive
Domanda 6 · a completamento
Il legame covalente tra la glicina C-terminale dell'ubiquitina e il gruppo epsilon-amminico di una lisina del substrato è di tipo ......
Vedi la risposta e la spiegazione
Risposta: isopeptidico
Il legame tra ubiquitina e lisina del substrato è isopeptidico (un'ammide non tra i gruppi alfa canonici); il legame tioestere si forma invece tra l'ubiquitina e le cisteine di E1 ed E2, il legame estere lega l'amminoacido al 3' CCA del tRNA, e "peptidico" da solo indicherebbe il legame tra due amminoacidi consecutivi in una catena